Biocatalisador estável ao calor e ao oxigénio para a produção de hidrogénio
A recém-detectada [FeFe]-hidrogenase de uma bactéria termofílica não é degradada pelo oxigénio
Na ausência de ar, os microrganismos produzem hidrogénio utilizando uma enzima denominada [FeFe]-hidrogenase, um dos mais eficientes biocatalisadores de produção de hidrogénio conhecidos e uma ferramenta promissora para a energia verde do hidrogénio. No entanto, estas enzimas são rapidamente destruídas quando expostas ao ar, o que tem limitado até agora a sua utilização industrial. Esforços conjuntos liderados por cientistas do grupo de Fotobiotecnologia e do Centro de Química Teórica da Universidade Ruhr de Bochum, Alemanha, isolaram um novo tipo de [FeFe]-hidrogenase estável ao oxigénio e revelaram os seus "truques" para esta estabilidade ao oxigénio. Os resultados foram publicados no "Journal of American Chemical Society" em 23 de abril de 2025.
Uma seleção de bactérias termofílicas
Em busca de uma [FeFe]-hidrogenase altamente estável, a equipa começou a procurar [FeFe]-hidrogenases de bactérias termofílicas. Utilizando ferramentas de bioinformática, encontraram a bactéria termofílica Thermosediminibacter oceani que se desenvolve a cerca de 70˚C e possui uma [FeFe]-hidrogenase potencialmente interessante.
Compreender a elevada estabilidade do oxigénio
Após a produção e o isolamento bem sucedidos desta nova [FeFe]-hidrogenase, observaram a sua boa termoestabilidade e uma estabilidade sem precedentes ao oxigénio - sobrevive mesmo após vários dias de exposição ao ar. "É muito interessante ver esta elevada estabilidade", afirma Subhasri Ghosh, o primeiro autor do estudo. Utilizando medições da produção de hidrogénio, espetroscopia, mutagénese dirigida ao local e previsão da estrutura baseada na aprendizagem automática, juntamente com simulações computacionais de dinâmica molecular, os investigadores obtiveram informações detalhadas sobre o mecanismo de proteção contra o oxigénio. Descobriram que um aminoácido adicional contendo enxofre, localizado perto do centro catalítico, é crucial para a estabilidade do oxigénio. "Além disso, um grupo de aminoácidos hidrofóbicos influencia a dinâmica da proteína e ajuda a regular a resistência ao oxigénio", afirma o Professor Lars Schäfer. "Temos a certeza de que algumas destas descobertas podem ser aplicadas a outras [FeFe]-hidrogenases e possivelmente ajudar na engenharia de [FeFe]-hidrogenases mais estáveis ao oxigénio", conclui o Professor Thomas Happe do grupo de Fotobiotecnologia da Universidade do Ruhr de Bochum, que liderou o estudo.
Observação: Este artigo foi traduzido usando um sistema de computador sem intervenção humana. A LUMITOS oferece essas traduções automáticas para apresentar uma gama mais ampla de notícias atuais. Como este artigo foi traduzido com tradução automática, é possível que contenha erros de vocabulário, sintaxe ou gramática. O artigo original em Inglês pode ser encontrado aqui.
Publicação original
Subhasri Ghosh, Chandan K. Das, Sarmila Uddin, Sven T. Stripp, Vera Engelbrecht, Martin Winkler, Silke Leimkühler, Claudia Brocks, Jifu Duan, Lars V. Schäfer, Thomas Happe; "Protein Dynamics Affect O2-Stability of Group B [FeFe]-Hydrogenase from Thermosediminibacter oceani"; Journal of the American Chemical Society, Volume 147, 2025-4-23
Outras notícias do departamento ciência
